Struktuur ja funktsioonid
Hemoglobiin on punalibledes sisalduv metalloproteiin, mis vastutab hapniku transportimise eest vereringes. Tegelikult on hapnik vees ainult mõõdukalt lahustuv; seepärast ei ole veres lahustunud kogused (vähem kui 2% kogumahust) piisavad kudede ainevahetuslike vajaduste rahuldamiseks. Seetõttu on ilmne vajadus konkreetse kandja järele.
Vereringes ei saa hapnik otseselt ja pöörduvalt seonduda valkudega, nagu metallide, näiteks vase ja raua puhul. Ei ole üllatav, et iga hemoglobiini valgu alamühiku keskel, mis on pakendatud valgu kestasse, leiame nn proteesirühma EME, millel on metalliline süda, mida esindab oksüdatsioonitingimustes Fe2 + (vähendatud olek) seotud raua aatom, mis seondub hapnik pöörduvalt.
Vereanalüüs
- Normaalne hemoglobiinisisaldus veres: 13-17 g / 100 ml
Naistel on väärtused keskmiselt 5-10% madalamad kui meestel.
Kõrge hemoglobiini võimalikud põhjused
- Tõeline
- Laiendatud viibimise kõrgus
- Kroonilised kopsuhaigused
- südamehaigus
- Vere doping (erütropoetiini kasutamine ja selle toimeid jäljendavad derivaadid või ained)
Madala hemoglobiini võimalikud põhjused
- aneemia
- Rauapuudus (sideropeenia)
- Suur verejooks
- kartsinoomid
- rasedus
- thalassemia
- Burns
Seetõttu on vere hapnikusisaldus antud plasmas lahustunud väikese koguse ja hemoglobiiniga seotud fraktsiooniga.
Üle 98% veres sisalduvast hapnikust on seotud hemoglobiiniga, mis omakorda ringleb vereringes, mis on eraldatud punalibledes. Seega, ilma hemoglobiinita, ei suutnud erütrotsüüdid täita hapniku vere kandmise funktsiooni.
Arvestades selle metalli keskset rolli, nõuab hemoglobiini süntees dieetiga piisavat raua tarbimist. Umbes 70% kehas sisalduvast rauast on tegelikult hemoglobiini EME rühmades.
Hemoglobiin koosneb neljast allüksusest, mis on struktuurselt väga sarnased müoglobiiniga *.
Hemoglobiin on suur ja kompleksne metalloproteiin, mida iseloomustab neli globulaarset valgu ahelat, mis on ümbritsetud FeE + sisaldava EME rühma ümber.
Seetõttu leiame iga hemoglobiini molekuli jaoks neli EME rühma, mis on ümbritsetud suhtelise globulaarse valgu ahelaga. Kuna igas hemoglobiinimolekulis on neli raua aatomit, võib iga hemoglobiinimolekul siduda endaga nelja hapniku aatomiga vastavalt pöörduvale reaktsioonile:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O2) 4
Nagu enamik inimesi teada on, on hemoglobiini ülesanne võtta hapnik kopsudest, vabastada see seda vajavatest rakkudest, võtta neilt süsinikdioksiidi ja vabastada see kopsudesse, kus taimed hakkavad uuesti.
Vereringe läbimisel kopsu alveoolide kapillaarides seondub hemoglobiin ise hapnikuga, mis seejärel annab perifeerses vereringes kudedele. See vahetus toimub seetõttu, et hapniku sidemed EME rühma rauaga on labiilsed ja tundlikud paljude tegurite suhtes, millest kõige olulisem on hapniku pinge või osaline rõhk.
Hapniku sidumine hemoglobiini ja Bohri toimega
Kopsudes suureneb plasma hapniku pinge tänu gaasi difusioonile alveoolidest verele (↑ PO2); see suurenemine põhjustab hemoglobiini sidumise hapnikuga; vastupidine on perifeersetes kudedes, kus lahustunud hapniku kontsentratsioon veres väheneb (↓ PO2) ja suurendab süsinikdioksiidi osalist rõhku (↑ CO2); see põhjustab hemoglobiini hapniku vabastamise CO2 laadimisega. Kontseptsiooni lihtsustamisega maksimumini on veres rohkem süsinikdioksiidi ja hemoglobiiniga on seotud vähem hapnikku .
Kuigi füüsiliselt lahustunud hapniku kogus veres on väga madal, on sellel oluline roll. Tegelikult mõjutab see kogus tugevasti sideme tugevust hapniku ja hemoglobiini vahel (lisaks kujutab see endast olulist kontrollväärtust kopsuventilatsiooni reguleerimisel).
Kokkuvõttes tervikuna graafikuga suureneb hemoglobiiniga seotud hapniku kogus pO2 suhtes sigmoidkõvera suhtes:
Asjaolu, et plaatide piirkond on nii suur, on oluline ohutusvaru hemoglobiini maksimaalsel küllastumisel kopsudes. Kuigi pO2 alveolaarse taseme juures on tavaliselt 100 mm Hg, täheldades joonist, täheldame tegelikult ka hapniku osalist rõhku, mis on võrdne 70 mmHg (mõnede haiguste tüüpiline esinemine või püsivus suurel kõrgusel), küllastunud hemoglobiini protsentides. jäävad 100% lähedale.
Maksimaalse kalde piirkonnas, kui hapniku osaline pinge langeb alla 40 mmHg, langeb hüdroglobiini võime siduda hapnikku järsult.
Puhkuse tingimustes on intratsellulaarsetes vedelikes PO2 umbes 40 mmHg; selles kontekstis hajub plasmas lahustunud hapniku tõttu gaasiseaduste tõttu kapillaarmembraani läbimisel O2-le halvemasse hapnikku. Järelikult langeb O2 plasmakontsentratsioon veelgi ja see soodustab hapniku vabanemist hemoglobiinist. Intensiivse füüsilise pingutuse ajal langeb hapniku pinge kudedes 15 mmHg või vähem, nii et veri on hapnikust tugevalt kadunud.
Mis on öeldud, lahkub puhkeasutustes kudedest oluline kogus hapnikku sisaldavat hemoglobiini, mis jääb vajaduse korral kättesaadavaks (näiteks mõne raku ainevahetuse järsu suurenemise korral).
Ülaltoodud pildil näidatud pidevat joont nimetatakse hemoglobiini dissotsiatsioonikõveraks; see määratakse tavaliselt in vitro pH 7, 4 juures ja temperatuuril 37 ° C.
Bohri toimel on tagajärjed nii O2 tarbimisele kopsude tasemel kui ka selle vabanemisele koe tasandil.
Kui bikarbonaadi vormis on rohkem lahustunud süsinikdioksiidi, vabastab hemoglobiin hapniku kergemini ja täidab süsinikdioksiidi (bikarbonaadi kujul).
Sama mõju saadakse vere hapestamisel: mida rohkem veri pH väheneb ja vähem hapnikku jääb hemoglobiiniga seotuks; mitte juhuslikult, veres leidub süsinikdioksiidi lahustamine peamiselt süsinikhappe kujul, mis dissotsieerub.
Oma avastaja auks on pH või süsinikdioksiidi mõju hapniku dissotsiatsioonile tuntud kui Bohri efekt.
Nagu eeldatud, vabastab hemoglobiin happelises keskkonnas hapniku kergemini, samas kui põhikeskkonnas on hapnikuga sidumine tugevam.
Teiste tegurite hulgas, mis on võimelised modifitseerima hemoglobiini afiinsust hapniku suhtes, tuletame meelde temperatuuri. Eriti väheneb hemoglobiini afiinsus hapniku suhtes kehatemperatuuri tõusuga. See on eriti kasulik talvel ja kevadel, kuna kopsuvere temperatuur (kokkupuutes väliskeskkonna õhuga) on madalam kui see, mis saavutatakse kudede tasemel, mistõttu hapniku vabanemine on seega soodsam. .
2, 3-difosoglütseraat on glükolüüsi vaheühend, mis mõjutab hemoglobiini afiinsust hapniku suhtes. Kui selle kontsentratsioon punasel verelibledel suureneb, väheneb hemoglobiini afiinsus hapniku suhtes, mis hõlbustab hapniku vabanemist kudedesse. Mitte juhuslikult suureneb 2, 3-difosfoglütseriidi erütrotsüütide kontsentratsioon, näiteks aneemia, südame-kopsupuudulikkuse ja kõrge maapinnal viibimise ajal.
Üldiselt on 2, 3-bisfosfoglütseraadi toime suhteliselt aeglane, eriti võrreldes kiire reageeringuga süsinikdioksiidi pH, temperatuuri ja osalise rõhu muutustele.
Bohr-efekt on väga intensiivse lihastöö ajal väga oluline; sarnastes tingimustes on tegelikult stressis kõige rohkem kokku puutunud kudedes kohaliku temperatuuri ja süsinikdioksiidi rõhu ning seega ka veres happesuse suurenemine. Nagu eespool selgitatud, soodustab see kõik hapniku ülekandmist kudedesse, liigutades hemoglobiini dissotsiatsiooni kõvera paremale.
