füsioloogia

aminohapped

Aminohapped ja valgud on mineraalsest maailmast elusaineks kulgevad vaheühendid.

Nagu nende nimi näitab, on aminohapped bifunktsionaalsed orgaanilised ained: see tähendab, et nad koosnevad aminofunktsioonist (-NH2) ja karboksüülrühmast (-COOH); need võivad olla a, P, y jne, sõltuvalt aminorühma asendist karboksüülrühma suhtes:

a-aminohappeP-aminohappey-aminohappe

Bioloogiliselt olulised aminohapped on kõik a-aminohapped.

Valgu struktuurid koosnevad kahekümnest aminohappest.

Nagu on näha ülaltoodud üldistest struktuuridest, on kõigil aminohapetel ühine osa ja erinev osa, mis neid iseloomustab (esindatud üldiselt R-ga) .

Kahekümnest aminohappest on üheksateist optiliselt aktiivsed (erinevad polariseeritud valguse tasapinnast).

Enamikul aminohapetest on ainult üks aminorühm ja üks karboksüülrühm, seega nimetatakse neid neutraalseks aminohappeks ; ekstra karboksüülrühmi nimetatakse happe aminohapeteks, samas kui ekstra aminorühmaga rühmad on aluselised aminohapped .

Aminohapped on kristallilised tahked ained ja neil on hea vees lahustuvus.

Mõnede aminohapete puudumine dieedis määrab olulised muutused arengus; Tegelikult ei ole inimorganism võimeline sünteesima mõningaid aminohappeid, mida nimetatakse täpselt olulisteks (need tuleb toiduga kaasa tuua), samal ajal kui see võib iseenesest toota vaid mõningaid aminohappeid (mitteolulisi).

Üks haigusi, mis on tingitud essentsiaalsete aminohapete puudumisest, on kwashiorkor (sõna, mis tuleneb Aafrika dialektist, mis tähendab, et see tähendab "esimene ja teine"); see haigus mõjutab esmasündinu, kuid pärast teise lapse sündi, sest esimene jätab ära ema piima, mis sisaldab õiget valgu tarbimist. Seetõttu on see haigus levinud alatoitunud populatsioonide seas ja põhjustab kõhulahtisust, söögiisu puudumist, mis viib organismi progresseeruva nõrgenemiseni.

Nagu juba mainitud, omavad looduslikud aminohapped, välja arvatud glütsiin (see on R- rühma asemel vesiniku a-aminohape, mis on väikseim tuul), millel on vähemalt ühe asümmeetrilise süsiniku olemasolu tõttu optiline aktiivsus. Looduslikes aminohapetes on asümmeetrilise süsiniku absoluutne konfiguratsioon, millele kuuluvad ainult aminorühm ja karboksüülrühm, L- rühma;

D-aminohapped ei sisene kunagi valgu struktuuri.

Me mäletame, et:

DNA ---- transkriptsioon → m-RNA ---- translatsioon → valk

Transkriptsioon on võimeline kodeerima L-aminohapetena; D-aminohapped võivad sisalduda valkudeta struktuurides (nt bakterite vooderdise seinas: bakterites ei ole geneetilist teavet, et D-aminohapped oleksid kaitsva rolli jaoks, kuid ensüümide kohta on olemas geneetiline teave) mis hoolitsevad bakteri katmise seina eest).

Lähme tagasi aminohapetele: R-rühma erinev struktuur määratleb iga aminohappe individuaalsed omadused ja annab konkreetse panuse valkude omadustesse.

Seetõttu arvati, et aminohapped jagatakse vastavalt R-rühma olemusele:

Polaarsed, kuid mitte laetud aminohapped (7):

Glütsiin (R = H-)

Serina (R = HO-CH2-)

treoniini

oluline

Treoniinil on kaks sümmeetriakeskust: olemuselt eksisteerib ainult treoniin 2S, 3R.

Treoniin on oluline aminohape (seda ei tohi segi ajada asendamatu: kõik aminohapped on hädavajalikud), seega tuleb seda võtta koos toiduga, mis sööb seda sisaldavaid toiduaineid, sest nagu juba öeldud, ei ole inimese rakkudes geneetilist pärandit suudab toota seda aminohapet (see pärand on paljudes taimedes ja paremikes).

Seriini ja treoniini hüdroksüülrühma võib esterdada fosforüülrühmaga (saada fosfoseriin ja fosfotreoniin), seda protsessi nimetatakse fosforüülimiseks ; fosforüülimist kasutatakse looduses signaalide transleerimiseks raku seest ja väljast.

Tsüsteiin (R = HS-CH2-)

Tsüsteiinsulfhüdrüülrühm on kergemini protoneeritav kui seriinhüdroksüülrühm: väävel ja hapnik on mõlemad kuuendast rühmast, kuid väävel on kergemini oksüdeeritav, sest see on suurem.

Türosiin [R = HO- (C6H4) -CH2-]

NB

(C6H4) = di-asendatud benseenitsükkel

Seriini ja treoniini puhul võib hüdroksüülrühma esterdada (fosforüülida).

Asparagiin (R = NH2-CO-CH2-)

Glutamiin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Mittepolaarsed aminohapped (8)

omavad hüdrofoobseid külgmisi rühmi; selles klassis eristame:

Alifaatika :

Alaniin (R = CH3-)

Valiin (R = (CH3) 2-CH-) on oluline

Oluline on leutsiin (R = (CH3) 2-CH-CH2-)

Isoleutsiin (R =. \ T

) oluline

Oluline on metioniin (R = CH3-S-CH2-CH2-)

Rakumembraanid koosnevad lipiidide kaksikkihist, mille valgud on ankurdatud tänu nende hüdrofoobsele iseloomule, seetõttu sisaldavad nad alaniini, valiini, isoleutsiini ja leutsiini. Metioniin on teisest küljest aminohape, mis on peaaegu alati väike kogustes (umbes 1%).

Proline

Aromaatsed ained :

Fenüülalaniin (R = Ph-CH2-) Ph = fenüül: oluline monoasendatud benseen

Trüptofaan (R =. \ T

oluline

Need kaks aminohapet, mis on aromaatsed, neelavad peaaegu ultraviolettkiirguse (umbes 300 nm); seetõttu on võimalik kasutada neid aminohappeid sisaldava teadaoleva valgu kontsentratsiooni määramiseks UV-spektrofotomeetria meetodit.

Aminohapped laenguga (5)

Omakorda eristatakse neid:

Happelised aminohapped (millel on polaarsed jäägid negatiivse laenguga pH 7 juures) on sellised, et nad suudavad saada positiivse laengu H +:

Aspartiinhape

Glutamiinhape (R =. \ T

)

Need aminohapped pärinevad vastavalt asparagiinist ja glutamiinist; kõik neli eksisteerivad looduses ja see tähendab, et igaühele on olemas konkreetne teave, see tähendab, et DNA-s on igaüks neist, mis kodeerib neid.

Aluselised aminohapped (millel on polaarsed jäägid positiivse laenguga pH 7 juures) on sellised, et nad saavad aktsepteerida positiivset laengut H +:

Lüsiin (R =. \ T

) oluline

Arginiin (R =. \ T

)

Histidiin (R =. \ T

)

On valke, milles on kõrvalahelates aminohapete derivaate: näiteks võib esineda fosfoseriini (puuduvad geneetilised andmed, mis kodeerivad fosfoseriini, ainult seriini kohta); fosfoseriin on translatsioonijärgne modifikatsioon: pärast valgu sünteesi

DNA ---- transkriptsioon → m-RNA ---- translatsioon → valk

sellised post-translatsioonilised modifikatsioonid võivad esineda valgu külgahelatel.

Vaata ka: Valk, pilk keemiale